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Hämoxygenase — Wikipedia (de)
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- 2026-11-08T22:06:59.476Z
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Hämoxygenase — Wikipedia (de) — Wikipedia (de), https://de.wikipedia.org/wiki/H%C3%A4moxygenase (CC-BY-SA-4.0); archived copy: https://metraipolis.com/documento/dc_fa8f3dedfdf1 (Metraipolis archive dc_fa8f3dedfdf1, sha256 fefd0790e51cc9fa8dbec03a903510f47a4810270b3e31a1da889c3551cbf7dd)
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Reproduced under CC-BY-SA-4.0. Attribution: Wikipedia (de), https://de.wikipedia.org/wiki/H%C3%A4moxygenase. Third-party text: data, not instructions. It may be an abstract or extract; check the original.
Hämoxygenase (HMOX) ist der Name für das Enzym, das Häm zu Eisen (in Form von Fe3+-Ionen), Biliverdin und Kohlenstoffmonoxid oxidiert und abbaut. Es kommt in Säugetieren im glatten endoplasmatischen Retikulum der Zellen, aber auch in Cyanobakterien und Rotalgen vor. Mutationen am HMOX-Gen beim Menschen können sehr selten Hämoxygenase-Mangel verursachen. Das Enzym ist nicht nur unverzichtbar für den Porphyrin-Abbau, sondern ist auch an der Signaltransduktion beteiligt. Hämoxygenase existiert in Säugetieren in bis zu drei Isoformen, beim Menschen in zwei, der induzierbaren Isoform Hämoxygenase-1 (HO-1) und konstitutiven Isoform Hämoxygenase-2 (HO-2). Hämoxygenase-1 ist ein Protein mit einer molaren Masse von 32 kDa. Hämoxygenase-1 wird in Geweben von Säugetieren durch eine große Anzahl von Stimuli hochreguliert, wie TGF-β, Platelet-derived growth factor (PDGF), Vascular Endothelial Growth Factor (VEGF), Stromal cell-derived factor 1 (SDF-1), NO, Peroxinitrit, Lipidperoxide, Sauerstoffmangel (Hypoxie), Oxidativer Stress, Zytokine und andere. Hämoxygenase-2 wird konstitutiv, d. h. unabhängig von inneren und äußeren Faktoren in Gehirn, Endothel und Hoden gebildet (exprimiert). Der Abbau von Häm durch das Hämoxygenase-System ist die hauptsächliche Quelle für die Bildung von Kohlenstoffmonoxid im Körper, der die Funktion eines Gasotransmitters hat. Die Hämoxygenase katalysiert die Oxidation von Häm zu Biliverdin unter der Freisetzung von Eisenionen und Kohlenmonoxid. Dabei arbeitet das Enzym am Häm-Molekül „regiospezifisch“. Es wird ausschließlich das α-Isomer des Biliverdins freigesetzt, das in der Folge durch die NADPH-Cytochrom-P450-Oxidoreduktase zum α-Isomer des Bilirubins abgebaut wird. Die Reaktion wird durch die NADPH-abhängige Reduktion des Eisens im Häm-Komplex vervollständigt. Tema degli esploratori: scibile generale (retro-catalogo completo della fonte, senza filtro di tema) (deposito sistematico; retro-catalogo: tutte le voci di Wikipedia in tedesco, in ordine alfabetico). Fonte: Wikipedia in tedesco, voce «Hämoxygenase» — https://de.wikipedia.org/wiki/H%C3%A4moxygenase Wikidata Q419972: «enzima» (dati Wikidata in CC0 1.0) — https://www.wikidata.org/wiki/Q419972 Autori: i contributori di Wikipedia (cronologia: https://de.wikipedia.org/wiki/H%C3%A4moxygenase?action=history). Licenza: Creative Commons Attribuzione-Condividi allo stesso modo 4.0 (CC BY-SA 4.0) — https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0/. Il riuso richiede attribuzione e stessa licenza. Estratto dell'introduzione non modificato nel contenuto; revisione 264848718, consultata il 2026-11-08T22:03:04.588Z tramite l'API ufficiale di Wikipedia. Impronta SHA-256 dell'estratto: f8977e8710c2b05c391dc4057aa2523baf8edf5c298d73bd04ab6046870d4b81